Baltymų ir polipeptidų struktūra

Polipeptiduose yra keturi struktūros lygiai ir baltymai. Pirminė polipeptido baltymo struktūra lemia jo antrinę, tretinę ir ketvirtinę struktūras.

Pirminė polipeptidų ir baltymų struktūra yra aminorūgščių seka polipeptido grandinėje, atsižvelgiant į bet kokių disulfidinių ryšių vietas. Pirminė struktūra gali būti laikoma išsamiu visų kovalentinis rišimas polipeptido grandinėje arba baltyme.

Labiausiai paplitęs būdas žymėti pirminę struktūrą yra parašyti aminorūgščių seką naudojant standartines trijų raidžių santrumpas. Pavyzdžiui, gly-gly-ser-ala yra pagrindinė polipeptido, sudaryto iš., Struktūra glicinas, glicinas, serinasir alaninas, ta tvarka, nuo N-galo aminorūgšties (glicino) iki C-galo aminorūgšties (alanino).

Antrinė struktūra yra nurodytas aminorūgščių išdėstymas ar konformacija lokaliuose polipeptido ar baltymo molekulės regionuose. Vandenilio ryšys vaidina svarbų vaidmenį stabilizuojant šiuos lankstymo modelius. Dvi pagrindinės antrinės struktūros yra alfa spiralė ir anti-paralelinis beta plisuotos formos lapas. Yra ir kitų periodinių pokyčių, tačiau α-spiralės ir β-plisuotos plokštės yra stabiliausios. Pavienis polipeptidas arba baltymas gali turėti kelias antrines struktūras.

Α-spiralė yra dešinės rankos arba pagal laikrodžio rodyklę esanti spiralė, kurioje kiekvienas peptido ryšys yra trans formacija ir yra plokščia. Kiekvieno peptido jungties aminų grupė paprastai eina aukštyn ir lygiagrečiai spiralės ašiai; karbonilo grupė paprastai rodo žemyn.

Β-plisuotą lakštą sudaro išplėstos polipeptidinės grandinės su gretimomis grandinėmis, besitęsiančiomis anti-lygiagrečiai viena kitai. Kaip ir α-spiralės, kiekviena peptido jungtis yra trans ir plokštuminis. Peptidinių ryšių aminų ir karbonilų grupės nukreiptos viena į kitą ir toje pačioje plokštumoje, todėl vandenilis gali jungtis tarp gretimų polipeptidų grandinių.

Sraigė stabilizuojama jungiantis vandeniliui aminas ir karbonilo tos pačios polipeptido grandinės grupės. Plisuotas lapas yra stabilizuotas vandenilio ryšiais tarp vienos grandinės aminų grupių ir gretimos grandinės karbonilo grupių.

Tretinė polipeptido ar baltymo struktūra yra trijų dimensijų atomų išdėstymas vienoje polipeptido grandinėje. Polipeptido, sudaryto iš vieno konformacinio lankstymo modelio (pvz., Tik alfa spiralės), antrinė ir tretinė struktūra gali būti ta pati. Taip pat baltymo, sudaryto iš vienos polipeptido molekulės, tretinė struktūra yra aukščiausias pasiektas struktūros lygis.

Tretinę struktūrą didžiąja dalimi palaiko disulfidiniai ryšiai. Tarp šoninių grandinių yra suformuoti disulfidiniai ryšiai cisteinas oksiduodamas dvi tiolių grupes (SH), sudaro disulfidinį ryšį (S-S), dar vadinamą disulfido tiltu.

Ketvirtinė struktūra naudojama apibūdinti baltymus, sudarytus iš kelių subvienetų (kelių polipeptido molekulių, kurių kiekvienas vadinamas „monomeru“). Daugumą baltymų, kurių molekulinė masė didesnė kaip 50 000, sudaro du ar daugiau nekovalentiškai sujungtų monomerų. Monomerų išdėstymas trimačiame baltyme yra ketvirtinė struktūra. Dažniausias pavyzdys, naudojamas iliustruoti ketvirtinę struktūrą, yra hemoglobinas baltymas. Hemoglobino ketvirtinė struktūra yra jo monomerinių subvienetų paketas. Hemoglobiną sudaro keturi monomerai. Yra dvi α grandinės, kiekvienoje yra 141 aminorūgštys, ir dvi β grandinės, kiekvienoje iš jų yra 146 aminorūgštys. Kadangi yra du skirtingi subvienetai, hemoglobinas pasižymi heteroquaternary struktūra. Jei visi baltymo monomerai yra identiški, yra vienalytė struktūra.

Hidrofobinė sąveika yra pagrindinė keturkampės struktūros subvienetų stabilizuojančioji jėga. Kai vienas monomeras sulankstytas į trijų matmenų formą, kad jo polinės šoninės grandinės veiktų vandeninę Jei norite apsaugoti aplinką nuo nepolinių šoninių grandinių, vis dar yra keletas hidrofobinių pjūvių paviršius. Du ar daugiau monomerų susiburs taip, kad jų veikiamos hidrofobinės sekcijos būtų kontaktinės.

Ar norite daugiau informacijos apie amino rūgštis ir baltymus? Čia yra keletas papildomų internetinių šaltinių amino rūgštys ir aminorūgščių chiralumas. Be bendrųjų chemijos tekstų, informacijos apie baltymų struktūrą galima rasti biochemijos, organinės chemijos, bendrosios biologijos, genetikos ir molekulinės biologijos tekstuose. Biologijos tekstuose paprastai yra informacijos apie transkripcijos ir transliacijos procesus, per kuriuos organizmo genetinis kodas naudojamas baltymams gaminti.