Fermento struktūra ir funkcija

Fermentai yra baltymas, palengvinantis ląstelių metabolizmo procesą, mažindamas aktyvacijos energijos (Ea) lygį, kad būtų katalizuojamos cheminės reakcijos tarp biomolekulių. Kai kurie fermentai sumažina aktyvacijos energiją iki tokio žemo lygio, kad iš tikrųjų panaikina ląstelių reakcijas. Bet visais atvejais fermentai palengvina reakcijas, jų nekeisdami, pavyzdžiui, tai, kaip dega kuras, kai jis naudojamas.

Kad vyktų cheminės reakcijos, molekulės turi susidurti tinkamomis sąlygomis, kurias fermentai gali padėti sukurti. Pavyzdžiui, jei nėra tinkamo fermento, gliukozės molekulės ir fosfato molekulės gliukozės-6-fosfate liks sujungtos. Bet kai pristatote hidrolazės fermentas, gliukozės ir fosfato molekulės atskiriamos.

Fermento tipinė molekulinė masė (bendras molekulės atomų atominis svoris) svyruoja nuo maždaug 10 000 iki daugiau nei 1 milijono. Mažas fermentų kiekis nėra baltymai, o susideda iš mažų katalizinių RNR molekulių. Kiti fermentai yra kelių baltymų kompleksai, susidedantys iš kelių atskirų baltymų subvienetų.

Nors daugelis fermentai katalizuoja reakcijas savaime kai kuriems reikia papildomų neproteinų komponentų, vadinamų „kofaktoriais“, kurie gali būti neorganiniai jonai, tokie kaip Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, arba Zn²⁺, arba jie gali būti sudaryti iš organinių arba metalo-organinių molekulių, vadinamų „koenzimais“.

Remiantis reakcijomis, kurias jie katalizuoja, dauguma fermentų skirstomi į šias tris pagrindines kategorijas:

• Oksidoreduktazės katalizuoja oksidacijos reakcijas, kurių metu elektronai keliauja iš vienos molekulės į kitą. Pavyzdys: alkoholio dehidrogenazė, kuri paverčia alkoholius aldehidais arba ketonais. Šis fermentas daro alkoholį mažiau toksišką, nes suskaido jį, be to, jis vaidina pagrindinį vaidmenį fermentacijos procese.
• Transferazės katalizuoja funkcinės grupės pernešimą iš vienos molekulės į kitą. Svarbiausi pavyzdžiai yra aminotransferazės, kurios katalizuoja aminorūgščių skaidymąsi, pašalindamos aminogrupes.
• Hidrolazė fermentai katalizuoja hidrolizę, kai, patekę į vandenį, atskiros jungtys yra suskaidomos. Pavyzdžiui, gliukozės-6-fosfatazė yra hidrolazė, kuri pašalina fosfato grupę iš gliukozės-6-fosfato, palikdama gliukozę ir H3PO4 (fosforo rūgštį).

Trys mažiau paplitę fermentai yra šie:

• Lizazės katalizuoja įvairių cheminių jungčių suskaidymą kitomis priemonėmis nei hidrolizė ir oksidacija, dažnai formuodamos naujas dvigubas jungtis ar žiedines struktūras. Piruvato dekarboksilazė yra lipazės, pašalinančios CO2 (anglies dioksidą) iš piruvato, pavyzdys.
• Izomerazės katalizuoja struktūrinius molekulių poslinkius, sukeliančius formos pokyčius. Pavyzdys: ribuliozės fosfato epimerazė, kuri katalizuoja ribuliozės-5-fosfato ir ksiluliozės-5-fosfato tarpusavio virsmą.
• Ligazės katalizuoti ligaciją - substratų porų derinys. Pavyzdžiui, heksokinazės yra ligazė, katalizuojanti gliukozės ir ATP konversiją su gliukozės-6-fosfatu ir ADP.

Fermentai daro įtaką kasdieniam gyvenimui. Pavyzdžiui, skalbinių plovikliuose esantys fermentai padeda skaidyti dėmes sukeliančius baltymus, o lipazės padeda tirpinti riebalų dėmes. Šilumą ir šaltumą palaikantys fermentai veikia esant ekstremalioms temperatūroms, todėl yra naudingi pramonėje procesai, kai reikalinga aukšta temperatūra, arba bioremedicijai, vykstantys atšiauriomis sąlygomis, tokiomis kaip Arktis.

Maisto pramonėje fermentai krakmolą paverčia cukrumi, kad saldikliai būtų gaunami iš kitų šaltinių nei cukranendrės. Drabužių pramonėje fermentai mažina medvilnės priemaišas ir mažina potencialiai kenksmingų chemikalų, naudojamų odos rauginimo procese, poreikį.

Galiausiai plastiko pramonė nuolatos ieško fermentų būdų biologiškai skaidomiems produktams kurti.