Nusha Ashjaee iliustracija. „ThoughtCo“.
Baltymai yra biologiniai polimerai susidedantis iš amino rūgštys. Amino rūgštys, sujungtos peptidiniais ryšiais, sudaro polipeptido grandinę. Viena ar daugiau polipeptido grandinių, susuktų į 3D formą, sudaro baltymą. Baltymai turi sudėtingas formas, apimančias įvairius raukšles, kilpas ir kreives. Baltymų sulankstymas įvyksta savaime. Cheminis rišimas tarp polipeptido grandinės dalių padeda sulaikyti baltymą ir suteikti jam formą. Yra dvi bendrosios baltymų molekulių klasės: kamuoliniai baltymai ir pluoštiniai baltymai. Pasauliniai baltymai paprastai yra kompaktiški, tirpūs ir rutulinės formos. Pluoštiniai baltymai paprastai yra pailgi ir netirpūs. Globuliniai ir pluoštiniai baltymai gali turėti vieną ar daugiau iš keturių baltymų struktūros tipų.
Keturi baltymų struktūros lygiai skiriasi nuo polipeptido grandinės sudėtingumo laipsnio. Vienoje baltymo molekulėje gali būti vienas ar keli baltymų struktūros tipai: pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūra.
Pirminė struktūra apibūdina unikalią aminorūgščių sujungimo eiliškumą, kad būtų sudarytas baltymas. Baltymai yra sudaryti iš 20 amino rūgščių rinkinio. Paprastai aminorūgštys turi šias struktūrines savybes:
Visos aminorūgštys turi alfa anglies jungtį su vandenilio atomu, karboksilo grupe ir amino grupe. „R“ grupė skiriasi amino rūgštys ir nustato skirtumus tarp šių baltymų monomerai. Baltymo aminorūgščių seka nustatoma pagal informaciją, rastą ląstelėje genetinis kodas. Aminorūgščių eilė polipeptidinėje grandinėje yra unikali ir būdinga tam tikram baltymui. Vienos aminorūgšties pakeitimas sukelia: genų mutacija, dėl kurio dažniausiai išsiskiria neveikiantis baltymas.
Antrinė struktūra reiškia polipeptido grandinės, kuri suteikia baltymui 3D formą, susisukimą ar sulankstymą. Yra du baltymų antrinių struktūrų tipai. Vienas iš tipų yra alfa (α) spiralė struktūra. Ši struktūra primena susuktą spyruoklę ir yra užtikrinta vandenilio ryšiu polipeptido grandinėje. Antrasis baltymų antrinės struktūros tipas yra beta (β) plisuotas lapas. Atrodo, kad ši struktūra yra sulankstyta arba sulankstyta ir yra laikoma kartu vandeniliniu ryšiu tarp sulankstytos grandinės polipeptidinių vienetų, esančių greta vienas kito.
Ketvirtinė struktūra Nurodo baltymo makromolekulės struktūrą, susidarančią sąveikaujant kelioms polipeptidinėms grandinėms. Kiekviena polipeptido grandinė yra vadinama subvienetu. Ketvirtinės struktūros baltymai gali būti sudaryti iš daugiau nei vieno tipo baltymų subvienetų. Jie taip pat gali būti sudaryti iš skirtingų subvienetų. Hemoglobinas yra ketvirtinės struktūros baltymo pavyzdys. Hemoglobinas, rastas kraujas, yra geležies turintis baltymas, jungiantis deguonies molekules. Jį sudaro keturi subvienetai: du alfa subvienetai ir du beta subvienetai.
Trimatę baltymo formą lemia jo pirminė struktūra. Aminorūgščių tvarka nustato baltymo struktūrą ir specifinę funkciją. Atskiros aminorūgščių eilės instrukcijos yra pažymėtos genai kameroje. Kai ląstelė suvokia baltymų sintezės poreikį, DNR išardomas ir perrašomas į RNR genetinio kodo kopija. Šis procesas vadinamas DNR transkripcija. Tada RNR kopija yra išverstas gaminti baltymą. DNR genetinė informacija nustato specifinę aminorūgščių seką ir gaminamą baltymą. Baltymai yra vienos rūšies biologinio polimero pavyzdžiai. Kartu su baltymais, angliavandeniai, lipidaiir nukleorūgštys sudaro keturias pagrindines organinių junginių klases gyvenant ląstelės.