Baltymai yra biologiniai polimerai, sudaryti iš aminorūgščių, sujungtų sujungiant peptidus. Šie peptidų subvienetai gali jungtis su kitais peptidais, kad sudarytų sudėtingesnes struktūras. Keli cheminių jungčių tipai sulaiko baltymus kartu ir suriša juos su kitomis molekulėmis. Atidžiau pažvelkite į cheminiai ryšiai atsakingas už baltymų struktūrą.
Pirminę baltymo struktūrą sudaro: amino rūgštys pririšti vienas prie kito. Amino rūgštys yra sujungtos peptidinėmis jungtimis. Peptidinis ryšys yra kovalentinis ryšys tarp vienos aminorūgšties karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties aminogrupės. Pačios aminorūgštys yra pagamintos iš atomų, sujungtų kovalentinėmis jungtimis.
Antrinė struktūra apibūdina aminorūgščių grandinės (pvz., Beta pluošto lakštas, alfa spiralė) trijų matmenų lankstymą ar rišimą. Ši trimatė forma laikosi vietoje vandenilio jungtys. Vandenilio jungtis yra dipolio-dipolio sąveika tarp vandenilio atomo ir elektroneigiamo atomo, pavyzdžiui, azoto ar deguonies. Vienoje polipeptido grandinėje gali būti kelios alfa-spiralės ir beta-klostuotos lakštų sritys.
Kiekviena alfa-spiralė stabilizuojama vandenilio ryšiu tarp amino ir karbonilo grupių toje pačioje polipeptido grandinėje. Beta pluoštu padengtas lakštas stabilizuojamas vandenilio ryšiais tarp vienos polipeptido grandinės aminogrupių ir antrosios gretimos grandinės karbonilo grupių.
Antrinė struktūra apibūdina aminorūgščių grandinių formą erdvėje, tretinę struktūrą yra visos formos, kurią turi visa molekulė, kurioje gali būti abiejų lakštų ir ritės. Jei baltymą sudaro viena polipeptido grandinė, aukščiausioji struktūros dalis yra tretinė struktūra. Vandenilio ryšys veikia tretinę baltymo struktūrą. Taip pat kiekvienos aminorūgšties R-grupė gali būti hidrofobinė arba hidrofilinė.
Kai kurie baltymai yra sudaryti iš subvienetų, kuriuose baltymas molekulės jungiasi, sudarydamos didesnį vienetą. Tokio baltymo pavyzdys yra hemoglobinas. Kvartero struktūra apibūdina, kaip subvienetai susilieja, sudarydami didesnę molekulę.